Біосинтез білка

- це складний біологічний процес, невід’ємна частина будь-якого живого організму. У сучасний період вдалося штучно синтезувати молекули деяких білків, наприклад, інсуліну (гормон підшлункової залози). У нашому організмі, як і в організмі всіх живих істот, відбувається постійний синтез різноманітних складних білкових молекул. Доведено, що

біосинтез білка

являє собою складний багатоступеневий процес, у якому точно відтворюється специфічна структура кожного білка, що забезпечує його унікальні біологічні властивості. Як відомо, до складу білків входить один чи кілька поліпептидних ланцюгів, що складаються у свою чергу з різних комбінацій 20 амінокислот.

Розглянемо біосинтез білка детальніше. Довжина поліпептидного ланцюга варіює в широких межах. У більшості білків поліпептидні ланцюги складаються з 100—200 амінокислотних залишків. Послідовність амінокислот у поліпептидних ланцюгах визначає найважливішу характеристику білка — його первинну структуру, від якої в кінцевому рахунку залежать і його біологічні властивості. Послідовність амінокислот визначається послідовністю нуклеотидів у ДНК, що є унікальною не тільки для даного біологічного виду, але навіть і для індивідуума. Однак, механізм, за допомогою якого нуклеотидна послідовність визначає послідовність амінокислот, тривалий час залишався нез’ясованим. Виявилося, що синтез поліпептидного ланцюжка з амінокислот відбувається за допомогою особливих рибонуклеопротеїдних гранул – рибосом, що складаються приблизно наполовину з РНК і наполовину з білків.

Хоча рибосоми є головним апаратом біосинтезу білка, вони одні не здатні забезпечити цей процес. Утворення поліпептидного ланцюга з амінокислот вимагає участі матричних (чи інформаційних) РНК (мРНК) і транспортних РНК (тРНК), а також аденозинтрифосфорної кислоти (АТФ) і цілого ряду спеціалізованих ферментів і інших біологічно активних речовин. Вільні амінокислоти спочатку взаємодіють з АТФ (зі звільненням пірофосфату). При цьому утворюється активна форма амінокислоти – її ангідрид з аденозинмонофосфорною (аденіловою) кислотою – аміноациладенілат. Останній взаємодіє з тРНК, специфічною для даної амінокислоти (для однієї амінокислоти може бути кілька специфічних тРНК). У результаті утвориться аміноацил-тРНК і звільняється аденілова кислота. Обидва ці процеси каталізуються тим самим ферментом -аміноацил-тРНК-синтетазою. Така тРНК, навантажена амінокислотним залишком, приєднується до рибосоми. Вільні рибосоми неактивні.

Для того, щоб рибосома могла здійснювати синтез поліпептидного ланцюга, спочатку маленька, а потім і велика субодиниці рибосоми приєднуються до рибонуклеотидного ланцюжка мРНК. Як правило, до однієї молекули мРНК послідовно приєднується кілька рибосом, завдяки чому, рухаючись вздовж мРНК, вони можуть один за іншим «зчитувати» записану на ній інформацію про первинну структуру білка. Такі комплекси рибосом із мРНК називають полірибосомами, чи полісомами. Власне синтез поліпептидного ланцюга відбувається в рибосомах, з’єднаних із мРНК (полірибосомах, чи полісомах). Спочатку до мРНК із прикріпленою до неї рибосомою приєднується тРНК, навантажена амінокислотою, потім до цієї ж рибосоми приєднується інша аміноацил-тРНК.